伴清蛋白

化学物质

伴清蛋白（ovotransferrin，OTF），分子式为C3422H5375N941O1049S44，主要存在于禽类的蛋清中，它们通过与微生物争夺铁而起抗菌作用和铁运输功能。由705个氨基酸组成，其中，酸性氨基酸91个，碱性氨基酸88个。蛋白带负电荷，分子量77893.6Da，等电点6.50.

伴清蛋白是研究背景

转铁蛋白是一种铁结合蛋白，其主要功能是结合、转运铁从而调节生物体内铁的浓度。它对于维持生命体中铁的含量以及铁的新陈代谢起着重要作用。典型的转铁蛋白有血清转铁蛋白，主要存在于高级动物的血清中，功能是运输铁，由受体介导的细胞吞噬运输铁到靶细胞。乳铁蛋白，主要存在于高级动物的分泌液包括乳汁、眼泪、胆汁、胰液、唾液、粘液中，具有抗菌和特殊序列作用。伴清蛋白，主要存在于禽类的蛋清中，它们通过与微生物争夺铁而起抗菌作用和铁运输功能，但伴清蛋白与鸡转铁蛋白受体的结合模型与哺乳动物的转铁蛋白的模型不同。此外，还有一种黑色素传递蛋白，是一种黑色素膜结合蛋白。这些蛋白的每个分子有一个氨基酸，都是单肽链糖蛋白。

研究表明，转铁蛋白与金属离子的反应离不开阴离子的参与，转铁蛋白只有在有伴阴离子存在的情况下才能与金属离子结合，而且金属离子的脱除也需要有阴离子，形成蛋白质-碳酸根-铁三元配合物，保证转铁蛋白与三价铁离子牢固地结合。在生理条件下，转铁蛋白的金属离子结合部位仅有被三价铁离子占据，即血液中转铁蛋白其中有是以脱铁转铁蛋白形式存在，是单铁转铁蛋白或武，仅有是双铁转铁蛋白。其它金属离子与转铁蛋白的结合过程中，阴离子同样起着重要作用。有关金属离子与转铁蛋白的研究主要集中在其作用机理探讨方面，也有大量的科研工作者着力于阴离子与转铁蛋白相互作用的性质研究。

伴清蛋白概述

伴清蛋白的二级结构中含有α-螺旋以及β-折叠的氨基酸残基。在蛋白中约17%的多肽链是α-螺旋构象。从更为高级的晶体结构可以得知整个肽链折叠成两个结构相似的球形叶片，分别被称为N-端半分子（约300个氨基酸残基）和C-端半分子（约300个氨基酸残基），每一结构域由α-螺旋以及β-折叠交替组成。两个球形叶片由一个短肽链通过共价键互相连接起来，肽链的长度和构象随转铁蛋白种类的不同而不同。每个叶片又可分为两个大小相似的结构域，分别称为N1、N2和C1、C2结构域。

伴清蛋白与阴离子的作用

在伴清蛋白的N-端，与三价铁离子结合的氨基酸残基分别为Asp60、Tyr92和Tyr191。人血清转铁蛋白与铁结合的氨基酸残基位置类似于伴清蛋白中的结合位置，他们分别Asp63、Tyr95和Tyr188。这些氨基酸残基在结合铁的过程中所起的作用是不同的。人血清转铁蛋白定点突变实验表明，改变Asp、His这两个氨基酸不影响转铁蛋白-铁的结合能力，但突变的氨基酸如果是两端的，转铁蛋白和铁之间的结合能力基本消失。与此相类似，人血清转铁蛋白N-端的Tyr191也是一个关键性的氨基酸。因此Chasteen等提出在转铁蛋白结合铁的过程中酪氨酸残基起着关键作用，转铁蛋白分子在结合铁离子前后分子结构不完全相同。结合铁离子之前，转铁蛋白分子呈较开放、疏散的结构；结合铁离子后，由于来自转铁蛋白分子不同方位的配体同铁离子之间相互作用而导致整个分子结构变得更紧密、更封闭。脱铁乳铁蛋白和双铁乳铁蛋白一C-端端的射线晶体结构进一步证实了这一说法。由于乳铁蛋白分子上四个氨基酸残基提供的三个阴离子氧配体，非常适合铁离子，由它们折叠盘绕而成铁离子结合位点空间构型，也非常适合三价铁离子，种种因素导致转铁蛋白与三价铁离子的结合能力很大。

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